Viruspartikler konstrueret til at indeholde enzymer, der genererer carbonfrit brintbrændstof

Levende celler er mestre inden for rumafdeling. Uanset om det er at fylde DNA inde i kernen eller proppe energiproducerende maskiner ind i stangformede organeller kaldet mitokondrier, adskiller biologi opgaver i specialiserede rum inden for celler for at gøre det lettere at udføre specifikke job uden interferens.

Forskere i Indiana følger den samme strategi for at isolere enzymer inde i hule virusfremstillede nanopartikler for at fremstille brint til brændstof. Processen producerer endnu ikke nok brint til at konkurrere med kommercielle alternativer. Men forskerne, hvis resultater vises i dag i Nature Chemistry, har allerede deres syn på forbedringer, der sigter mod at generere store mængder brændstof billigt.

Mange forskellige bakterier genererer molekylært brint (H2) som brændstofkilde til deres egen stofskifte. Det gør de ved hjælp af enzymer kaldet hydrogenaser, proteiner, der c katalyserer kombinationen af ​​protoner (H +) og elektroner (e-) til molekyler af H2. Hydrogenaser kan også køre omvendt og omdanne H2 til protoner og elektroner, der kan bruges til at styrke cellemetabolismen.

Forskere har længe kigget efter enkle systemer til at kombinere protoner og elektroner til dannelse af H 2, et kulstoffrit brændstof, der kan brændes direkte til elbiler eller køre gennem en brændselscelle for at generere elektricitet. Kommercielle systemer, der fremstiller molekylært brint kræver typisk høje temperaturer, dyre katalysatorer eller begge dele, hvilket begrænser deres marked.

Hydrogenaser fungerer i stedet ved omgivelsestemperaturer med enkle, billige udgangsmaterialer. Men forskere har haft to hovedproblemer med at bruge dem. Den ene er, at enzymerne fungerer ved at parre sig sammen for at skabe den aktive form, der genererer brint. Men når hydrogenaser fjernes fra bakterier og placeres i opløsning, driver de rundt og finder sjældent hinanden og forbliver således inaktive. Hydrogenaser forgiftes også let ved tilstedeværelsen af ​​ilt, der er rigeligt uden for de beskyttende omgivelser i cellerne, hvor de normalt fungerer.

I håb om at tackle begge spørgsmål tog forskere ledet af Trevor Douglas, en kemiker ved Indiana University, Bloomington, en side fra biologiens brug af rum. De startede med P22-bakteriofager, en type virus, der inficerer salmonellabakterier. Disse viraer kobler bakterierne, de inficerer, til at producere små hule kugler, lavet af 420 kopier af et ydre coat protein. Viraerne inducerer også bakterierne til at producere et andet sæt proteiner, der hjælper med at lede sammensætningen af ​​P22-kugler, fra kappeproteinerne, på den ydre overflade af cellemembranen.

Douglas og hans kolleger holdt pelsproteiner stort set intakte. Men de ændrede DNA'et for at fremstille guideproteinerne og afskærede den del, der kiles ind i cellemembranen. I stedet placerede de en linker, der var designet til at gribe fat i et hydrogenase-enzym.

Når de sammensatte det hele og inficerede salmonellabakterier med de remade-vira, hjalp de nye guideproteiner med at samle kuglerne og indsatte omtrent 100 kopier af hydrogenasen i det indre af hver enkelt.

Den tætte pakning af hydrogenaserne fik dem til at parre sig sammen i det katalytisk aktive kompleks, og de tætpakede kappeproteiner forhindrede ilt i at diffundere i. Forskerne spikede derefter deres opløsning med protoner og elektronferjende molekyler, som var i stand til at diffundere i kugler, hvor hydrogenaseparene let konverterede dem til H2. Faktisk, som teamet rapporterer, øgede opsætningen effektiviteten af ​​H2-produktionen 100 gange i forhold til tidligere forsøg med hydrogenaser.

”Det er spændende, banebrydende arbejde, ” siger Seung-Wuk Lee, en bioingeniør ved University of California, Berkeley, som ikke var involveret i projektet. I dag er den billigste måde at fremstille H2 på et kemisk anlæg, der nedbryder naturgas. Og den nye proces kan ikke slå den endnu. Men Douglas siger, at han og hans kolleger allerede har ideer til at øge effektiviteten af ​​deres proces. Han er også begyndt at arbejde på mere komplekse design, der kan korralere flere typer enzymer inde i hans kapsler. Det kunne give gruppen mulighed for at omdanne kemiske udgangsmaterialer til mere komplekse brændstoffer, såsom metan eller methanol, der kan bruges til at drive køretøjer med konventionelle motorer.